Пепсин

Пепсин (далее П) (от греч. pépsis — пищеварение), протеолитический фермент класса гидролаз, присутствующий в желудочном соке млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб: расщепляет и Открыт в 1836 Т. Шванном; в 1930 Дж. Нортроп получил его в виде. П— глобулярный с молекулярной массой около 34500. Молекула П— полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот, содержит 3-дисульфидные связи (———) и кислоту. Изоэлектрическая точка П около pH 1,0; поэтому он устойчив в сильно кислой среде и максимально активен при pH 1—2 (pH желудочного сока); денатурирует при pH 6,0. П— эндопептидаза, то есть расщепляет центральные пептидные связи в молекулах и (кроме кератинов и других склеропротеинов) с образованием более простых и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью П гидролизует связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от др. протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина,— строгой специфичностью не обладает. П вырабатывается главными клетками желудка в форме неактивного пепсиногена. Превращение пепсиногена в П происходит в результате отщепления с -koнцевого участка пепсиногена несколько среди которых обнаружен ингибитор П Процесс активации идет в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим П (автокатализ). П используют в лабораториях для изучения первичной структуры в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта. См. также Протеолитические ферменты.   Н. Н. Зайцева.