Лизоцим

(далее Л)(от греч. lýsis — растворение, распад и zýme — закваска), мурамидаза, фермент класса гидролаз; разрушает стенку бактериальной клетки, в результате чего происходит ее растворение (лизис). В организме играет роль неспецифического антибактериального барьера, особенно в местах контакта с внешней средой (слезы, слюна, слизистая оболочка носа). Л открыт в 1922 А. Флемингом в слизи из полости носа и затем обнаружен во многих тканях и жидкостях человеческого организма (хрящи, селезенка, лейкоциты, слезы), в растениях (капуста, репа, редька, хрен), в некоторых бактериях и фагах и, в наибольшем количестве, в яичном Л из разных источников различаются по строению, но близки по действию. Л яичного — первый фермент, для которого методом рентгеноструктурного анализа установлена трехмерная структура и выявлена связь между строением и механизмом действия (1965); эти исследования — существенный вклад в представления о механизмах ферментативного катализа в целом.   Л — с молекулярной массой около 14 000; единственная полипептидная цепь состоит из 129 аминокислотных остатков и свернута в компактную глобулу (30´30´45 ). Трехмерная конформация полипептидной цепи (см. Белки, Биополимеры) поддерживается 4 дисульфидными ( — — — ) связями. (В Л молока человека их 3, яичного гуся — 2, в Л фага Т4 их нет; чем больше дисульфидных групп, тем Л более устойчив, но менее активен.) Глобула Л состоит из двух частей, разделенных щелью; в одной части большинство аминокислот (лейцин, изолейцин, триптофан и др.) содержит гидрофобные группы, в др. преобладают аминокислоты (лизин, аргинин, аспарагиновая к-та и др.) с полярными группами. Полярность окружения влияет на ионизацию двух карбоксильных групп ( — СООН), расположенных на поверхности щели молекулы с разных ее сторон (см.Л рис