|
|
Большая Советская Энциклопедия (цитаты)
|
|
|
|
|
Гемоглобин | Гемоглобин (далее Г) (Hb) (от гемо... и лат. globus - шар), красный пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных; в организме выполняет функцию переноса (2) из органов дыхания к тканям; играет также важную роль в переносе углекислого газа от тканей в органы дыхания. У большинства беспозвоночных Г свободно растворен в крови; у позвоночных и некоторых беспозвоночных находится в красных кровяных клетках - эритроцитах, составляя до 94% их сухого остатка. Молярная масса Г, включенного в эритроциты, около 66 000, растворенного в плазме - до 3000000. По природе Г - сложный - хромопротеид, состоящий из глобина и - гема. У высших животных и человека Г состоит из 4 субъединиц-мономеров с молярной массой около 17000; два мономера содержат по 141 остатку аминокислот (a-цепи), два других - по 146 остатков (b-цепи).
Пространственные структуры этих полипептидов во многом аналогичны. Они образуют характерные "гидрофобные карманы", в которых размещены молекулы гема (по одной на каждую субъединицу). Из 6 координационных связей входящего в состав гема, 4 направлены на пиррольных колец; 5-я соединена с имидазольного кольца гистидина, принадлежащего полипептидам и стоящего на 87-м месте в a-цепи и на 92-м месте в b-цепи; 6-я связь направлена на молекулу воды или др. группы (лиганды) и в том числе на Субъединицы рыхло связаны между собой солевыми и др. нековалентными связями и легко диссоциируют под влиянием амидов, повышенной концентрации солей с образованием главным образом симметричных димеров (ab) и частично a- и b-мономеров. Пространственная структура молекулы Г изучена методом рентгеноструктурного анализа (М. Перуц, 1959).
Последовательность расположения аминокислот в a- и b-цепях Г ряда высших животных и человека полностью выяснена. В собранной в тетрамер молекуле Г все 4 остатка гема расположены на поверхности и легко доступны реакции с 2. Присоединение 2 обеспечивается содержанием в геме 2+. Эта реакция обратима и зависит от парциального давления (напряжения) 2. В капиллярах легких, где напряжение 2 около 100 мм рт. ст., Г соединяется с 2 (процесс оксигенации), превращаясь в оксигенированный Г - оксигемоглобин. В капиллярах тканей, где напряжение 2 значительно ниже (ок. 40 мм рт. ст.), происходит диссоциация оксигемоглобина на Г и 2; последний поступает в клетки органов и тканей, где парциальное давление 2 еще ниже (5-20 мм рт. cm.); в глубине клеток оно падает практически до нуля. Присоединение 2 к Г и диссоциация оксигемоглобина на Г и 2 сопровождаются конформационными (пространственными) изменениями молекулы Г, а также его обратимым распадом на димеры и мономеры с последующей агрегацией в тетрамеры.
Изменяются при реакции с 2 и др. свойства Г: оксигенированный Г - в 70 раз более сильная кислота, чем Г Это играет большую роль в связывании в тканях и отдаче в легких 2. Характерны полосы поглощения в видимой части спектра: у Г - один максимум (при 554 ммк), у оксигенированного Г - два максимума при 578 и 540 ммк. Г способен непосредственно присоединять 2 (в результате реакции 2 с 2-rpyппами глобина); при этом образуется карбгемоглобин - соединение неустойчивое, легко распадающееся в капиллярах легких на Г и 2.
Количество Г в крови человека - в среднем 13-16 г% (или 78%-96% по Сали); у женщин Г несколько меньше, чем у мужчин. Свойства Г меняются в онтогенезе. Поэтому различают Г эмбриональный, Г - плода (foetus) - HbF, Г взрослых (adult) - HbA. Сродство к у Г плода выше, чем у Г взрослых, что имеет существенное физиологическое значение и обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку 2. Определение количества Г в крови имеет важное значение для характеристики дыхательной функции крови в нормальных условиях и при самых различных заболеваниях, особенно при болезнях крови. Количество Г определяют специальными приборами - гемометрами.
При некоторых заболеваниях, а также при врожденных аномалиях крови (см. Гопатии) в эритроцитах появляются аномальные (патологические) Г, отличающиеся от нормальных замещением аминокислотного остатка в (- или b-цепях. Выделено более 50 разновидностей аномальных Г Так, при серповидноклеточной анемии обнаружен Г, в b-цепях которого глутаминовая кислота, стоящая на 6-м месте от -koнца, замещена валином. Аномалии эритроцитов, связанные с содержанием гемоглобина или Н, лежат в основе талассемии, метгемоглобинемии. Дыхательная функция некоторых аномальных Г резко нарушена, что обусловливает различные патологические состояния (анемии и др.). Свойства Г могут меняться при отравлении организма, например угарным газом, вызывающим образование карбоксигемоглобина, или ядами, переводящими 2+ гема в 3+ с образованием метгемоглобина. Эти производные Г не способны переносить Г различных животных обладают видовой специфичностью, обусловленной своеобразием строения части молекулы. Г, освобождающийся при разрушении эритроцитов, - источник образования желчных пигментов.
В мышечной ткани содержится мышечный Г - миоглобин, по молярной массе, составу и свойствам близкий к субъединицам Г (мономерам). Аналоги Г обнаружены у некоторых растений (например, леггемоглобин содержится в клубеньках бобовых).
Лит.: Коржуев П. А., Г, М., 1964; Гауровиц Ф., и функции пер. с англ., 2 изд., М., 1965, с. 303-23; Ингрэм В., Биосинтез макромолекул, пер. с англ., М., 1966, с. 188-97; Рапопорт С. М., Медицинская биохимия, пер. с нем., М., 1966; Перутц М., Молекула гемоглобина, в сборнике: Молекулы и клетки, М., 1966; Цукеркандль Э.; Эволюция гемоглобина, там же; Fanelli A. R., AntoniniE., Caputo A., Hemoglobin and myoglobin, "Advances in Protein Chemistry", 1964, v. 19, p. 73-222; Antonini Е., Brunori M., Hemoglobin, "Annual Review of Biochemistry", 1970, v. 39, p. 977-1042.
Г В. Андреенко, С. Е. Северин.
|
Для поиска, наберите искомое слово (или его часть) в поле поиска
|
|
 |
 |
 |
|
